Cinetica enzimatica

De un blog colega de unos colegas de la U.N.A.L.M encontre este libro de cinetica enzimatica
hazle click aqui
Ahh y mi exposicion de purificacion de enzimas esta aqui , asi que haz clic de una vez
Aunque la imagen no tiene que ver supuestamente con nada de este blog , yo creo que intrínsecamente todos nos queremos sentir asi

El grupo

Aqui estamos, bueno pero menos yo

Biologia Molecular de la Celula

Se muy bien que no tiene que ver con enzimologia a pesar de que algunos capitulos toquen temas relacionados , pero me parecio importante ya que asi no mas no he encontrado un link en castellano. Asi que bajenlo y aprovechenlo.

Parte 1
Parte 2
Parte 3
Parte 4

Cinetica Enzimatica

La estructura y el mecanismo en proteinas de Fersht es una exploración que define esta nueva era, una descripcion de los principios de la estructura de la proteína, de la actividad, y del mecanismo de las enzimas y las aplicaciones actuales . El libro da una mirada general a los mecanismos de las proteínas, acentuando la unidad de conceptos en dominios , catálisis y la importancia de las relaciones entre la química, la cinética y la termodinámica.
Clic aqui para bajar el libro

Principios de bioquimica

Buscando en internet logre encontrar el tan preciado Lehninger , asi que ahi les dejo la direccion de la SEGUNDA EDICION , eso si demora un poquito pero bueno , a que lo tengas gratis , creo que vale la pena esperar.

Parte 1
Parte 2

Para acceder a los suplementos del libro haz clic aqui

Caracterizacion preliminar de fosfatasa acida en aislamientos peruanos de Leishmania

Parámetros para caracterizar fosfatasa ácida de Leishmania braziliensis.

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Purificacion de fosfatasa acida de higado de bovino

Several mammalian tissues have been shown to contain
as many as three acid phosphatases which may be separated
on the basis of differences in size by gel filtration on Sephadex
G-75. The smallest of these enzymes from bovine liver,
termed acid phosphatase III, has been purified to apparent
homogeneity. The purified enzyme migrates as a single
band during electrophoresis on polyacrylamide gel and
yields arginine as the only detectable amino terminal residue.
Acid phosphatase III has been characterized with respect to
its substrate specificity, molecular weight, and amino acid
composition. The K, value determined with p-nitrophenyl
phosphate, the most readily hydrolyzed substrate tested, is
7.5 X 10u4 M. Optimal rates of hydrolysis were observed
at pH 5.5.
The pure enzyme is stabilized by ethylenediaminetetraacetate
and phosphate ion, but is rapidly inactivated
in the presence of Mg++ or mercaptoethanol. The
molecular weight of acid phosphatase 111 determined by
sedimentation equilibrium analysis is 16,590. This figure
is in close agreement with the value of 16,296 obtained from
the amino acid composition.

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